CINÉTICA ENZIMÁTICA

CINÉTICA ENZIMÁTICA.

Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas, que son:
• Hipérbolas rectangulares: enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten
• Sigmoidales: enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad.

VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS.

Las reacciones catalizadas por enzimas, siguen los principios generales de la cinética de las reacciones químicas, pero además muestran un rasgo característico: la SATURACIÓN POR SUSTRATO
En la figura se observa la variación de la velocidad (V) en función de la [S] para una [E] determinada.

Propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas

Hipótesis básicas de la ecuación de Michaelis-Menten:

• El complejo ES se encuentra en estado estacionario
• Bajo condiciones de saturación, toda la enzima interviene en la formación del complejo ES

• Cuando toda la enzima se encuentra en forma de complejo ES, la velocidad de la reacción es la máxima posible (Vmax)

Parametros enzimaticos.