La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupo hem, es similar a la mioglobina.
Estructura y Funcion de la Hemoglobina.
Las hemoglobinas son proteínas globulares, presentes en los hematíes en altas concentraciones, que fijan oxígeno en los pulmones y lo transportan por la sangre hacia los tejidos y células que rodean el lecho capilar del sistema vascular. Al volver a los pulmones, desde la red de capilares, la hemoglobina actúa como transportador de CO2 y de protones. Este es uno de los ejemplos más llamativos de la relevancia del proceso evolutivo y la eficiencia de los sistemas biológicos.
Los diferentes tipos de cadenas de la hemoglobina se denominan alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma más frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.
Estructura y Funcion de la Hemoglobina.
Las hemoglobinas son proteínas globulares, presentes en los hematíes en altas concentraciones, que fijan oxígeno en los pulmones y lo transportan por la sangre hacia los tejidos y células que rodean el lecho capilar del sistema vascular. Al volver a los pulmones, desde la red de capilares, la hemoglobina actúa como transportador de CO2 y de protones. Este es uno de los ejemplos más llamativos de la relevancia del proceso evolutivo y la eficiencia de los sistemas biológicos.
Los diferentes tipos de cadenas de la hemoglobina se denominan alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma más frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.
Las moléculas de hemoglobina se forman por combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada alfa y dos de beta donde las cadenas polipeptídicas están constituidas por eslabones de aminoácidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b . Todo ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas polipéptidas designadas a , b , g y d . Con escasas excepciones las moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas a con dos g o d .
La HB de una persona adulta normal se designa por HB A = a 2A b 2A
HB fetal es HB A = a 2Ag 2F Las cadenas b , g , d contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas b y g y solo 10 entre b y d .
La HB de una persona adulta normal se designa por HB A = a 2A b 2A
HB fetal es HB A = a 2Ag 2F Las cadenas b , g , d contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas b y g y solo 10 entre b y d .
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